SDS електрофореза

билифуфи

влечуго

Здрасти!
Трябва да напиша доклад за моята SDS електрофореза и трябва да включва кратка теоретична част. Сега съм написал нещо, но не съм сигурен дали можете да го направите по този начин. Някой има ли опит и може ли да чете за него?

SDS електрофорезата е метод за разделяне на протеини, който се основава на различните им моларни маси.
SDS означава натриев додецил сулфат (натриев додецил сулфат) и е анионна детергентна молекула с голяма неполярна и малка полярна група.
В случай на протеин, неполярната зона сочи навътре, а полярната зона навън. SDS се свързва с протеина, така че всички протеини в пробата да бъдат заредени отрицателно поради ремоделиране. След това SDS-протеиновите комплекси мигрират към положителния полюс в електрическото поле.
Електрофорезата се извършва в полиакриламиден гел. Това съдържа пори, поради които се извършва разделянето на протеините. По-големите протеини първо трябва да изтласкат порите, за да дифузират през гела. Това отнема повече време, така че да се получи разделяне на размера на частиците.
След разделяне протеините могат да се оцветят с Coomassie blue директно в гела.

Ще бъда благодарен за конструктивна критика,

Модератор

билифуфи

влечуго

Да, добре. Така че с "формирането" е наистина глупаво. „Външното“ всъщност беше свързано с „отрицателно зареденото“.
Но тогава ще го променя.
Фиксиран ли е терминът "коефициент на зареждане"?

По-добре е по този начин:

В случай на протеин, неполярната зона сочи навътре, а полярната зона навън. Денатурирането на протеините и SDS се свързват с тях, така че протеините в пробата са еднакво отрицателно заредени отвън.

Модератор

билифуфи

влечуго

Торстен 1978

влечуго

Бих имал обяснение по темата „формиране“, „денатурация“ и „съотношение маса/заряд“, което според мен е напълно разбираемо. Бих могъл да го обобщя със собствените си думи, но намирам обяснението в книгата „Биоаналитик“ на Фридрих Лотспайх за много добро. Следователно в този момент цялото нещо като цитат:

„SDS е анионен детергент и покрива така ефективно вътрешния заряд на протеините, че се създават мицели с постоянен отрицателен заряд на единица маса с приблизително 1,4 g SDS на g протеин. По време на подготовката на пробите пробите с излишък на SDS се нагряват до 95 ° C нагрява се и третичните и вторичните структури се разтварят чрез разделяне на водородните връзки и разтягане на молекулите. Сярните мостове между цистеините се разделят чрез добавяне на редуциращо тиолово съединение, например ß-меркаптоетанол или дитиотреитол. Разтегнатите аминокиселинни вериги, заредени със SDS, образуват елипсоиди. "